Le proteine   Il termine deriva dal greco , il cui significato è “che sta al primo posto”. Questi macronutrienti, chiamati anche , sono dunque, come suggerisce il nome, “primari”, cioè e per lo svolgimento di un vastissimo numero di funzioni vitali. È il materiale biologico più abbondante negli : in particolare, nell’uomo rappresentano il 18% del peso corporeo. proteina protèios protidi essenziali per la struttura degli esseri viventi organismi animali Sotto il profilo chimico si tratta di contenenti carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto; seppur in minime quantità, le proteine possono contenere anche zolfo e fosforo. Le “informazioni” per la costruzione delle proteine sono contenute nei geni. composti quaternari  La composizione chimica e la classificazione delle proteine   Le proteine sono polimeri risultanti dall’unione in sequenza di singole molecole, dette (AA). Questi devono il loro nome al fatto di possedere un gruppo amminico (NH ) e un gruppo carbossilico (COOH) nella stessa molecola. Si legano tra loro grazie al che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell’amminoacido successivo; alla formazione del legame si accompagna la perdita di una molecola d’acqua. amminoacidi 2 legame peptidico Ciascun amminoacido possiede inoltre un ulteriore gruppo a composizione variabile (gruppo laterale R), che può essere rappresentato da un semplice atomo di H (come nel caso dell’amminoacido glicina) o da catene carboniose più o meno complesse. A seconda delle caratteristiche chimiche del gruppo R, un amminoacido può essere idrofilo o idrofobo, ossia può presentare più o meno affinità per l’acqua. Fra i tanti amminoacidi presenti in natura, solo venti partecipano alla costituzione delle proteine. Di questi venti, otto devono necessariamente essere introdotti nel corpo umano su base quotidiana, attraverso l’alimentazione: sono perciò definiti (AAE). Agli otto amminoacidi essenziali si aggiungono altri due amminoacidi che sono essenziali soltanto nel periodo della crescita. amminoacidi essenziali  >> pagina 139  AMMINOACIDI ESSENZIALI Sigla AMMINOACIDI non ESSENZIALI Sigla fenilalanina Phe acido aspartico Asp isoleucina Ile acido glutammico Glu leucina Leu alanina Ala lisina Lys asparagina Asn metionina Met cisteina Cys treonina Thr glicina Gly triptofano Trp glutammina Gln valina Val prolina Pro arginina (solo nel periodo di accrescimento) Arg serina Ser istidina (solo nel periodo di accrescimento) His tirosina Tyr GUIDA ALLO STUDIO Disegna la struttura base di un amminoacido 1. Come si definisce il legame che unisce due amminoacidi? 2. Che cosa sono e quanti sono gli AAE? 3. Le proteine e i peptidi Le proteine sono costituite da almeno combinati tra loro; il numero degli amminoacidi che le compongono può arrivare a superare i mille. cinquanta amminoacidi Catene più corte di cinquanta amminoacidi e con strutture meno definite non sono considerate proteine bensì . In genere, i peptidi sono classificati in (se contengono fino a dieci amminoacidi; gli oligopeptidi quindi comprendono anche i dipeptidi) e (se contengono un numero di amminoacidi compreso tra undici e cinquanta). peptidi oligopeptidi polipeptidi La classificazione delle proteine In natura, esistono così tante proteine diverse che classificarle in modo univoco non è semplice. Per raggrupparle in categorie utili allo studio si possono utilizzare diversi metodi. Sulla base della si distinguono proteine: funzione , che favoriscono le reazioni biochimiche (come l’amilasi che scinde l’amido); enzimatiche , che controllano i processi metabolici (per esempio l’insulina che regola la glicemia); ormonali , che veicolano altre sostanze (come l’emoglobina che trasporta l’ossigeno nel sangue); di trasporto , che rappresentano una componente fondamentale nella struttura di organi, tessuti e cellule (per esempio il collagene che costituisce il tessuto connettivo); strutturali , che costituiscono il sistema di difesa dell’organismo; in questo caso si parla di anticorpi (o immunoglobine). immunitarie Sulla base della vengono distinte: conformazione di forma allungata, resistenti e generalmente insolubili in acqua (cheratina, collagene, elastina, actina, miosina); proteine fibrose di forma sferica, compatte, con interno idrofobico ed esterno idrofilo (enzimi, ormoni, proteine di trasporto, proteine di deposito). proteine globulari Se invece si prende come parametro la , si hanno: composizione (o ) formate solo da carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto: è il caso, per esempio, di albumina e glutenina; proteine semplici omoproteine (o ) se oltre al gruppo proteico contengono gruppi non proteici: è il caso di glicoproteine, lipoproteine, metalloproteine (come l’emoglobina) ed enzimi. proteine coniugate eteroproteine L’emoglobina è una proteina coniugata con il ferro, globulare, che ha una funzione di trasporto.  >> pagina 140  fissa il concetto criterio di classificazione PROTEINE esempio funzione enzimatiche amilasi ormonali insulina di trasporto emoglobina strutturali collagene immunitarie anticorpi forma fibrose cheratina globulari ferritina composizione semplici albumina coniugate glicoproteine GUIDA ALLO STUDIO  Come possono essere classificate le proteine? 1.  Quali sono le principali funzioni svolte dalle proteine? 2.  Che forma possono assumere le proteine? 3. Gli enzimi Gli enzimi sono proteine specializzate prodotte dalle cellule. Fungono da capaci di accelerare enormemente (fino a 10 volte) tutte le reazioni chimiche necessarie alla vita degli organismi. In loro assenza, le reazioni avverrebbero in tempi così lunghi da essere incompatibili con la vita stessa. catalizzatori 14 La maggior parte degli enzimi viene prodotta dalle cellule in forma inattiva. Questa forma, definita , si attiva legando un . I cofattori possono essere ioni metallici o piccole molecole organiche, come le vitamine e alcuni pigmenti biologici. L’unione tra l’apoenzima e il suo cofattore dà origine all’ . apoenzima ▶  cofattore oloenzima L’enzima che funge da catalizzatore si trova al termine della reazione. La reazione catalizzata segue infatti il seguente schema: inalterato E + S ES EP  E + P → → → E = enzima; S = substrato; P = prodotto L’enzima si combina con i reagenti che partecipano alla reazione (chiamati complessivamente substrato , S) a formare un complesso enzima-substrato (ES). A reazione avvenuta, il substrato si trasforma nei prodotti di reazione, e il complesso enzima-prodotto (EP) si scinde in prodotto (P) ed enzima libero (E). A questo punto, l’enzima è nuovamente disponibile per reagire con un’altra molecola di substrato. La parte della molecola enzimatica attraverso cui l’enzima si lega al substrato è chiamata ; il sito attivo deve essere in grado di legare il substrato e di trasformarlo in prodotto. Gli enzimi sono caratterizzati da un’elevatissima : in pratica, . Questa specificità presenta il vantaggio di consentire un’unica reazione, evitando così l’accumulo di sottoprodotti indesiderati. sito attivo specificità ogni enzima si può legare a un solo substrato Le cellule sintetizzano , ciascuno dei quali specifico per un certo substrato e una certa reazione. I nomi degli enzimi derivano da quelli dei substrati sui quali essi sono attivi e sono caratterizzati dalla desinenza (lattasi è il nome dell’enzima che agisce sulle molecole di lattosio, saccarasi è l’enzima che agisce sul saccarosio, amilasi quello che agisce sull’amido e così via). molti enzimi diversi -asi La velocità delle reazioni enzimatiche dipende da numerosi fattori, in particolare: la : in genere, le reazioni si velocizzano all’aumentare della temperatura, per poi arrestarsi a temperature comprese tra i 50 e i 60 °C; temperatura il : ogni enzima agisce in modo ideale in presenza di un preciso pH; più ci si allontana da questo pH, più l’attività enzimatica risulta compromessa; pH la : quando un aumento della concentrazione del substrato satura l’enzima, formando il complesso ES, la velocità raggiunge un valore massimo. Oltre questo livello di saturazione, la velocità della reazione rimane costante. concentrazione del substrato Tipologie di enzimi Funzione ossidoriduttasi catalizzano reazioni di ossido-riduzione transferasi trasferiscono gruppi funzionali da una molecola all’altra idrolasi scindono legami chimici inserendovi una molecola d’acqua liasi catalizzano reazioni in cui si formano o si scindono dei doppi legami isomerasi cambiano l’aspetto tridimensionale della molecola ligasi uniscono due molecole usando l’energia degli ATP Cofattore |  |   Cofactor In biologia, con il termine cofattore si indicano le molecole non proteiche che partecipano attivamente alla reazione enzimatica. I cofattori possono essere organici (e in questo caso prendono il nome di coenzimi, come NAD  e FAD ) oppure inorganici (in questo secondo caso si tratta di ioni metallici, in particolare di rame, ferro e zinco). + + Gli enzimi sono presenti non solo negli organismi viventi ma anche negli alimenti: nella carne, nei cereali e nel formaggio. Si devono proprio agli enzimi, per esempio, le reazioni di putrefazione della carne, di fermentazione del vino o di maturazione del formaggio stagionato.  >> pagina 142  Alcuni enzimi risentono non solo della temperatura, del pH e della concentrazione del substrato, ma anche dell’azione di sostanze dette   che limitano l’azione dell’enzima stesso. Il cianuro, per esempio, inibisce gli enzimi coinvolti nella respirazione cellulare, bloccandola. In altri casi gli effetti degli inibitori vengono sfruttati dall’uomo: per esempio, l’  inibisce gli enzimi che porterebbero alla formazione di prostaglandine, riducendo così la sensazione di dolore.  Inibitori enzimatici   inibitori aspirina GUIDA ALLO STUDIO  Che cosa sono gli enzimi? 1.  Come avviene la catalizzazione delle reazioni a opera degli enzimi? 2.  Quali fattori regolano l’attività enzimatica? 3. Il valore biologico (VB) delle proteine Il valore biologico (VB) è un parametro impiegato per la delle proteine contenute nei diversi alimenti, in particolare in riferimento al contenuto in amminoacidi essenziali (AAE). valutazione qualitativa In base al valore biologico le proteine sono classificate in: proteine ad (presenti in latte e derivati, uova, carne e derivati): contengono tutti e otto gli amminoacidi essenziali; alto valore biologico proteine a (presenti nei legumi): sono carenti in metionina; medio valore biologico proteine a (presenti nei cereali): hanno una bassissima concentrazione di lisina. basso valore biologico L’amminoacido essenziale presente in minor quantità in un alimento viene detto amminoacido limitante, perché limita la formazione di nuove proteine da parte dell’organismo. Per garantire all’organismo la totale disponibilità di amminoacidi essenziali non è indispensabile assumere proteine complete; è infatti sufficiente fra loro cibi che contengano i differenti amminoacidi essenziali (per esempio, mangiando sia legumi sia cereali). integrare   La complementarità delle proteine   Numerose ricette tradizionali prevedono l’associazione di  : è il caso della pasta e ceci (Toscana) o dei risi e bisi (Veneto). cereali e legumi Evidentemente la cultura contadina, basata sulle esperienze empiriche, aveva dedotto (correttamente) che associare legumi e cereali nello stesso piatto consentiva di ottenere un alimento che, dal punto di vista proteico, non aveva nulla da invidiare ai ben più pregiati alimenti di origine animale.