1. Le proteine

Le proteine (o protidi) sono macromolecole costituite da H, O, C, N, e costituiscono il 19% del corpo umano. Sono i composti più abbondanti dopo l’acqua. 

La struttura di base delle molecole delle proteine è costituita da catene (dette catene peptidiche) di unità fondamentali. Le unità fondamentali sono gli amminoacidi, molecole costituite da:

• un atomo di idrogeno;

• il gruppo carbossilico (COOH);

• il gruppo amminico (NH₂);

• un gruppo definito variabile, indicato con R, caratteristico di ciascun amminoacido.

Le catene peptidiche possono essere più o meno lunghe (da 2 a oltre 100 amminoacidi) e possono assumere 4 diversi livelli di struttura:

• struttura primaria, data dalla sequenza di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici;

• struttura secondaria, in cui le catene si organizzano in conformazioni stabili di tipo α-elica (come una spirale) e foglietto-β (con un andamento a zig zag);

• struttura terziaria, originata dal ripiegamento nello spazio della catena in modo da ottenere una conformazione stabile;

• struttura quaternaria, in cui due o più catene polipeptidiche si associano per formare subunità.

Le proteine inoltre possono essere formate solo da amminoacidi (proteine semplici) oppure possono legarsi ad altre molecole (proteine coniugate) come:

• lipoproteine, date dall’unione di una proteina con un lipide;
• glicoproteine, costituite da una proteina e da un glucide;
• fosfoproteine, proteine legate a un gruppo fosforico;
• metalloproteine, proteine legate a un metallo;
• nucleoproteine, che presentano proteine insieme ad acidi nucleici.

Gli enzimi

Gli enzimi sono particolari proteine con funzione di catalizzatori di reazione; cioè fanno sì che una reazione avvenga più velocemente, e possono contribuire a costituire o rompere un legame in altre molecole.

Ciascun enzima è specifico per la molecola a cui si lega, che viene definita genericamente substrato, per portare poi alla formazione di un prodotto.

Un esempio di enzima è la lattasi, che agisce sul lattosio durante la digestione rompendo il legame tra glucosio e galattosio.

La denaturazione delle proteine

Le proteine possono perdere la loro struttura tridimensionale, cioè possono essere denaturate, con conseguenze diverse come la diminuzione di solubilità, la coagulazione o l’aumento di digeribilità. La denaturazione può avvenire per effetto di:

• una azione fisica, di tipo meccanico (per esempio quando si montano a neve gli albumi) oppure in seguito a un cambiamento di temperatura (per esempio durante la cottura o il congelamento);

• una azione chimica, come una variazione del pH dovuta all’aggiunta di acidi (come accade nella produzione di formaggi freschi, in cui si ha la coagulazione delle proteine del latte), oppure di solventi organici (come alcol o acetone).

2. Aspetti nutrizionali e fabbisogno di proteine

Da un punto di vista nutrizionale le proteine si distinguono in base al contenuto di amminoacidi. 

Otto amminoacidi sono definiti essenziali (AAE) perché l’organismo non riesce a sintetizzarli per soddisfare le richieste metaboliche (come le richieste di sintesi di nuove strutture, di enzimi, ormoni ecc.) e pertanto devono essere introdotti attraverso gli alimenti. 

Gli amminoacidi essenziali sono: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano e valina.

La presenza degli AAE e la capacità del corpo di utilizzarli permettono di distinguere:

• le proteine ad alto valore biologico, che contengono in quantità sufficiente tutti gli 8 AAE e sono presenti negli alimenti di origine animale;

• le proteine a medio valore biologico, che contengono gli 8 AAE, ma non tutti in quantità sufficiente (si trovano principalmente in legumi e frutta secca);

• le proteine a basso valore biologico, che hanno un basso o nullo apporto di uno o più AAE, che vengono quindi definiti amminoacidi limitanti poiché limitano o interrompono le reazioni di sintesi di nuove proteine (come nel caso delle proteine contenute in cereali e frutta).

I LARN stabiliscono i livelli di assunzione di proteine raccomandati intorno al 10-15% del fabbisogno energetico giornaliero totale, ovvero:

• per un adulto medio si consiglia di consumare almeno 0,9 g di proteine per ogni kilogrammo di peso corporeo al giorno (g/kg/die);

• per bambini e adolescenti e per le donne in gravidanza il fabbisogno di proteine è leggermente maggiore;

• dopo i 60 anni, i LARN indicano un apporto di 1,1 g/kg/die, che corrisponde alla quantità di proteine da assumere per ridurre il rischio di malattie cronico-degenerative (obiettivo nutrizionale per la prevenzione).

Nel caso di attività fisica a livello agonistico l’apporto di proteine consigliato è pari a 1,6 g/kg di peso corporeo. 

Nei casi in cui l’apporto proteico è inferiore a quello consigliato si può andare incontro a fenomeni come caduta di capelli, debolezza e sensazione di spossatezza, fino a condizioni più gravi come riduzione dell’accrescimento e malnutrizione. Nei regimi alimentari iperproteici protratti per lungo tempo invece si rischiano disturbi renali e osteoporosi (riduzione della densità delle ossa). 

Siccome le proteine favoriscono il senso di sazietà, le diete iperproteiche (con ridotto apporto di carboidrati) sono gli schemi dietetici più popolari per ottenere una perdita di peso, come:

• la dieta Dukan, che prevede una drastica riduzione nel consumo di frutta e verdura;

• la dieta paleolitica, che ripropone il regime alimentare delle popolazioni primitive.

Le diete vegetariane e vegane prevedono un’assenza parziale o totale di alimenti di origine animale, come carne, pesce, uova e latticini.

In questi regimi per assicurare il corretto apporto di amminoacidi essenziali a ogni pasto è possibile associare tra loro alimenti con proteine a medio e basso valore biologico, come legumi e cereali, in modo tale da raggiungere la quantità di AAE necessaria (regola della complementarietà tra alimenti).

3. La digestione e il metabolismo delle proteine

La digestione delle proteine inizia nello stomaco, dove vengono denaturate dall’acido cloridrico (pH 1,5) che le rende più facilmente attaccabili dalla pepsina contenuta nei succhi gastrici.

Il resto della digestione proteica (circa il 75%) avviene a livello intestinale grazie al succo pancreatico, che contiene numerosi enzimi in grado di scindere le catene peptidiche in dipeptidi e tripeptidi (cioè catene di 2 o 3 amminoacidi). Questi sono assorbiti dai villi intestinali e trasportati dal sangue fino al fegato, in cui subiranno i processi metabolici.

Il processo catabolico degli amminoacidi separa il gruppo amminico dallo scheletro di carboni attraverso la transaminazione. Il gruppo amminico viene trasformato in ione ammonio (tossico) che entra nel ciclo dell’urea per essere eliminato attraverso le urine.

Lo scheletro carbonioso subisce decarbossilazione e produce chetoacidi. A seconda del tipo di amminoacidi di partenza, i chetoacidi possono entrare a far parte del ciclo di Krebs ed essere convertiti in glucosio, diossido di carbonio e ATP (via glucogenica) oppure essere convertiti in corpi chetonici (via chetogena).

Attraverso le reazioni anaboliche, il corpo sintetizza tutte le proteine di cui ha bisogno a partire dagli amminoacidi provenienti dal catabolismo o dalle proteine endogene (contenute nelle cellule).

In tutte le cellule le proteine sono continuamente sintetizzate e degradate a seconda delle esigenze dell’organismo, per produrre ormoni, enzimi e altre molecole proteiche o azotate.

Gli amminoacidi non utilizzati non vengono immagazzinati, e per questo è necessario che siano costantemente integrati con la dieta.

1. Individua i collegamenti tra i due gruppi di espressioni.

a. denaturazione

b. ormoni

c. metabolismo

d. anticorpi

1. funzione regolatrice

2. proteine globulari

3. cottura

4. transaminazione

2. Leggi il testo, individua i 4 errori e correggili.

a. Tra le proteine, gli enzimi hanno struttura fibrosa e sono fondamentali per ritardare una reazione.

b. Il fabbisogno giornaliero di proteine per un adulto è pari a 9 g/kg di peso corporeo, ma diminuisce in situazioni come la gravidanza.

3. Vero o falso?

a. Gli enzimi sono catalizzatori delle reazioni.

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b. Gli amminoacidi essenziali per l’adulto sono 10.

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c. Il fabbisogno proteico è il 35% dell’apporto calorico giornaliero.

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d. I corpi chetonici si originano dal catabolismo degli amminoacidi.

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