<i>I Saperi fondamentali di Scienza degli alimenti</i>, disponibile solo in versione liquida accessibile, presenta un testo essenziale, semplificato e personalizzabile (scelta del carattere e dello sfondo, della spaziatura, dell’allineamento del testo; traduzione e audiolettura multilingue). La vera inclusione integrata per tutte le esigenze e i Bisogni Educativi Speciali.&nbsp;

UDA 1 - ALIMENTAZIONE, QUALITÀ E AMBIENTE

CAPITOLO 1 - ALIMENTAZIONE E DIETA EQUILIBRATA

1. ALIMENTI E PRINCIPI NUTRITIVI

2. COME FORMULARE UNA DIETA EQUILIBRATA

3. IL CALCOLO CALORICO E NUTRIZIONALE

METTITI ALLA PROVA

CAPITOLO 2 - QUALITÀ E SICUREZZA ALIMENTARE

1. SICUREZZA ALIMENTARE E NORMATIVA COMUNITARIA

2. IL SISTEMA HACCP E LE FRODI ALIMENTARI

3. L’ETICHETTATURA ALIMENTARE

4. LA QUALITÀ DEGLI ALIMENTI E I MARCHI DI QUALITÀ

5. L’ANALISI SENSORIALE DEGLI ALIMENTI

6. ECOSOSTENIBILITÀ E SPRECO

UDA 2 - ALIMENTI DI ORIGINE VEGETALE

CAPITOLO 1 - I CEREALI

1. DIFFUSIONE E CLASSIFICAZIONE DEI CEREALI

2. IL FRUMENTO

3. GLI SFARINATI

4. IL PANE

5. LA PASTA

6. IL RISO

7. IL MAIS

8. I CEREALI MINORI

9. GLI PSEUDOCEREALI

CAPITOLO 2 - ORTAGGI, FRUTTA, LEGUMI, FUNGHI E ALGHE

1. GLI ORTAGGI

2. I LEGUMI

3. LA FRUTTA

4. I FUNGHI

5. LE ALGHE

UDA 3 - ALIMENTI DI ORIGINE ANIMALE

CAPITOLO 1 - LA CARNE

1. DEFINIZIONE E CLASSIFICAZIONE DELLA CARNE

2. I TESSUTI

3. LA FILIERA DI PRODUZIONE DELLA CARNE

4. LE CARNI DEGLI ANIMALI

5. CONSERVAZIONE E COTTURA DELLA CARNE

6. LE CARNI TRASFORMATE: I SALUMI

CAPITOLO 2 - I PRODOTTI ITTICI

1. LA FILIERA ITTICA

2. I PESCI

3. MOLLUSCHI, CROSTACEI ED ECHINODERMI

4. CONSERVAZIONE E COTTURA

5. VALORE NUTRIZIONALE DEI PRODOTTI ITTICI

6. SICUREZZA DEI PRODOTTI ITTICI

7. ETICHETTATURA E VALUTAZIONE DELLA FRESCHEZZA

CAPITOLO 3 - IL LATTE E I SUOI DERIVATI

1. IL LATTE

2. PROCESSO PRODUTTIVO E RISANAMENTO DEL LATTE

3. I LATTI SPECIALI

4. LO YOGURT E I LATTI FERMENTATI

5. IL FORMAGGIO

CAPITOLO 4 - LE UOVA

1. COMPOSIZIONE E STRUTTURA DELLE UOVA

2. FRESCHEZZA DELLE UOVA E VALORE NUTRITIVO

3. CONSERVAZIONE E COTTURA DELLE UOVA

UDA 4 - GRASSI, DOLCI E ALIMENTI ACCESSORI

CAPITOLO 1 - OLI E GRASSI

1. I LIPIDI ALIMENTARI

2. L’OLIO DI OLIVA

3. IL PROCESSO PRODUTTIVO DELL’OLIO EXTRAVERGINE DI OLIVA

4. LA CLASSIFICAZIONE DEGLI OLI DI OLIVA

5. COMPOSIZIONE CHIMICA E VALORE NUTRITIVO DELL’OLIO DI OLIVA

6. GLI OLI DI SEMI

7. I GRASSI IDROGENATI E LA MARGARINA

8. LA CREMA DI LATTE

9. IL BURRO

10. ALTRI GRASSI DI ORIGINE ANIMALE

11. CONSERVAZIONE E COTTURA DEI GRASSI ALIMENTARI

CAPITOLO 2 - I DOLCIFICANTI E I DOLCI

1. LO ZUCCHERO

2. IL MIELE

3. I DOLCIFICANTI

4. I PRODOTTI DOLCIARI

CAPITOLO 3 - SALE, ACETO, SPEZIE ED ERBE AROMATICHE

1. IL SALE

2. L’ACETO

3. LE SPEZIE

4. LE ERBE AROMATICHE

5. ERBE FITOALIMURGICHE E FIORI EDULI

UDA 5 - BEVANDE ANALCOLICHE E ALCOLICHE

CAPITOLO 1 - ACQUA, BEVANDE ANALCOLICHE E NERVINE

1. LE ACQUE MINERALI E LE ACQUE POTABILI

2. LE BEVANDE ANALCOLICHE

3. LE BEVANDE NERVINE

4. IL CACAO E LE BEVANDE A BASE DI CACAO

CAPITOLO 2 – BEVANDE ALCOLICHE FERMENTATE E SPIRITOSE

1. LE BEVANDE ALCOLICHE

2. IL VINO

UDA 6 – Principi nutritivi e digestione Capitolo 3 – I protidi 1. Le proteine Le (o ) sono macromolecole costituite da H, O, C, N, e costituiscono il 19% del corpo umano. Sono i composti più abbondanti dopo l’acqua.  proteine protidi La di base delle molecole delle proteine è costituita da catene (dette ) di unità fondamentali. Le unità fondamentali sono gli , molecole costituite da: struttura catene peptidiche amminoacidi un atomo di idrogeno; il gruppo carbossilico (COOH); il gruppo amminico (NH ); 2 un gruppo definito variabile, indicato con R, caratteristico di ciascun amminoacido. Le catene peptidiche possono essere più o meno lunghe (da 2 a oltre 100 amminoacidi) e possono assumere 4 diversi livelli di struttura: , data dalla sequenza di amminoacidi legati tra loro da ; struttura primaria legami peptidici , in cui le catene si organizzano in conformazioni stabili di tipo (come una spirale) e (con un andamento a zig zag); struttura secondaria α -elica foglietto- β , originata dal ripiegamento nello spazio della catena in modo da ottenere una conformazione stabile; struttura terziaria , in cui due o più catene polipeptidiche si associano per formare subunità. struttura quaternaria Le tridimensionali determinano le funzioni delle proteine.  strutture Le , come e , sono costituite da catene polipeptidiche disposte in lunghi o che svolgono funzione di (come in pelle, piume e squame) e (come in tendini e ossa).  proteine fibrose cheratina collagene fasci foglietti protezione sostegno Le , come , e alcuni , assumono forma più o meno sferica e svolgono funzione di e delle attività della cellula. proteine globulari enzimi anticorpi ormoni trasporto regolazione Le proteine inoltre possono essere formate solo da amminoacidi ( ) oppure possono legarsi ad altre molecole ( ) come: proteine semplici proteine coniugate , date dall’unione di una proteina con un lipide; lipoproteine , costituite da una proteina e da un glucide; glicoproteine , proteine legate a un gruppo fosforico; fosfoproteine , proteine legate a un metallo; metalloproteine , che presentano proteine insieme ad acidi nucleici. nucleoproteine L’emoglobina è una proteina globulare che trasporta l’ossigeno Gli enzimi Gli sono particolari proteine con funzione di ; cioè fanno sì che una reazione avvenga più velocemente, e possono contribuire a costituire o rompere un legame in altre molecole. enzimi catalizzatori di reazione Ciascun enzima è specifico per la molecola a cui si lega, che viene definita genericamente , per portare poi alla formazione di un prodotto. substrato Un esempio di enzima è la , che agisce sul lattosio durante la rompendo il legame tra e . lattasi digestione glucosio galattosio La denaturazione delle proteine Le proteine possono la loro , cioè possono essere , con conseguenze diverse come la diminuzione di solubilità, la coagulazione o l’aumento di digeribilità. La denaturazione può avvenire per effetto di: perdere struttura tridimensionale denaturate una , di tipo (per esempio quando si montano a neve gli albumi) oppure in seguito a un (per esempio durante la cottura o il congelamento); azione fisica meccanico cambiamento di temperatura una , come una dovuta all’aggiunta di (come accade nella produzione di formaggi freschi, in cui si ha la coagulazione delle proteine del latte), oppure di (come alcol o acetone). azione chimica variazione del pH acidi solventi organici 2. Aspetti nutrizionali e fabbisogno di proteine Da un punto di vista le proteine si distinguono in base al .  nutrizionale contenuto di amminoacidi Otto sono definiti ( ) perché l’organismo non riesce a sintetizzarli per soddisfare le richieste metaboliche (come le richieste di sintesi di nuove strutture, di enzimi, ormoni ecc.) e pertanto devono essere .  amminoacidi essenziali AAE introdotti attraverso gli alimenti Gli amminoacidi essenziali sono: e . fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano valina La presenza degli AAE e la capacità del corpo di utilizzarli permettono di distinguere: le proteine ad , che contengono in quantità sufficiente tutti gli 8 AAE e sono presenti negli alimenti di origine animale; alto valore biologico le proteine a , che contengono gli 8 AAE, ma non tutti in quantità sufficiente (si trovano principalmente in legumi e frutta secca); medio valore biologico le proteine a , che hanno un basso o nullo apporto di uno o più AAE, che vengono quindi definiti poiché limitano o interrompono le reazioni di sintesi di nuove proteine (come nel caso delle proteine contenute in cereali e frutta). basso valore biologico amminoacidi limitanti I LARN stabiliscono i livelli di assunzione di proteine raccomandati intorno al , ovvero: 10-15% del fabbisogno energetico giornaliero totale per medio si consiglia di consumare almeno 0,9 g di proteine per ogni kilogrammo di peso corporeo al giorno (g/kg/die); un adulto per e adolescenti e per le donne in il fabbisogno di proteine è leggermente maggiore; bambini gravidanza , i LARN indicano un apporto di 1,1 g/kg/die, che corrisponde alla quantità di proteine da assumere per ridurre il rischio di malattie cronico-degenerative ( ). dopo i 60 anni obiettivo nutrizionale per la prevenzione Nel caso di l’apporto di proteine consigliato è pari a .  attività fisica a livello agonistico 1,6 g/kg di peso corporeo Nei casi in cui l’ proteico è si può andare incontro a fenomeni come caduta di capelli, debolezza e sensazione di spossatezza, fino a condizioni più gravi come e . Nei regimi alimentari protratti per lungo tempo invece si rischiano e (riduzione della densità delle ossa).  apporto inferiore a quello consigliato riduzione dell’accrescimento malnutrizione iperproteici disturbi renali osteoporosi Siccome le proteine favoriscono il senso di sazietà, le diete iperproteiche (con ridotto apporto di carboidrati) sono gli schemi dietetici più popolari per ottenere una perdita di peso, come: la , che prevede una drastica riduzione nel consumo di frutta e verdura; dieta Dukan la , che ripropone il regime alimentare delle popolazioni primitive. dieta paleolitica Le prevedono un’assenza parziale o totale di alimenti di origine animale, come carne, pesce, uova e latticini. diete vegetariane e vegane In questi regimi per assicurare il corretto apporto di amminoacidi essenziali è possibile tra loro alimenti con proteine , come legumi e cereali, in modo tale da raggiungere la quantità di AAE necessaria (regola della ). a ogni pasto associare a medio e basso valore biologico complementarietà tra alimenti 3. La digestione e il metabolismo delle proteine La digestione delle proteine inizia nello , dove vengono denaturate dall’ (pH 1,5) che le rende più facilmente attaccabili dalla contenuta nei . stomaco acido cloridrico pepsina succhi gastrici Il resto della digestione proteica (circa il 75%) avviene a livello grazie al , che contiene numerosi enzimi in grado di in e (cioè catene di 2 o 3 amminoacidi). Questi sono dai villi intestinali e trasportati dal sangue fino al , in cui subiranno i . intestinale succo pancreatico scindere le catene peptidiche dipeptidi tripeptidi assorbiti fegato processi metabolici Il degli amminoacidi separa il dallo scheletro di carboni attraverso la . Il gruppo amminico viene trasformato in (tossico) che entra nel per essere eliminato attraverso le . processo catabolico gruppo amminico transaminazione ione ammonio ciclo dell’urea urine Lo subisce e produce . A seconda del tipo di amminoacidi di partenza, i chetoacidi possono entrare a far parte del ed essere convertiti in glucosio, diossido di carbonio e ATP ( ) oppure essere convertiti in (via chetogena). scheletro carbonioso decarbossilazione chetoacidi ciclo di Krebs via glucogenica corpi chetonici Attraverso le , il corpo sintetizza tutte le proteine di cui ha bisogno a partire dagli amminoacidi provenienti dal o dalle (contenute nelle cellule). reazioni anaboliche catabolismo proteine endogene In tutte le cellule le proteine sono continuamente sintetizzate e degradate a seconda delle esigenze dell’organismo, per produrre ormoni, enzimi e altre molecole proteiche o azotate. Gli non utilizzati , e per questo è necessario che siano costantemente . amminoacidi non vengono immagazzinati integrati con la dieta Mettiti alla prova 1. Individua i collegamenti tra i due gruppi di espressioni. denaturazione a. ormoni b. metabolismo c. anticorpi d. funzione regolatrice 1. proteine globulari 2. cottura 3. transaminazione 4. a. b. c. d. ............................ ............................ ............................ ............................ 2. Leggi il testo, individua i 4 errori e correggili. Tra le proteine, gli enzimi hanno struttura fibrosa e sono fondamentali per ritardare una reazione. a. Il fabbisogno giornaliero di proteine per un adulto è pari a 9 g/kg di peso corporeo, ma diminuisce in situazioni come la gravidanza. b. 3. Vero o falso? Gli enzimi sono catalizzatori delle reazioni. a.          V         F Gli amminoacidi essenziali per l’adulto sono 10. b.          V         F Il fabbisogno proteico è il 35% dell’apporto calorico giornaliero. c.          V         F I corpi chetonici si originano dal catabolismo degli amminoacidi. d.          V         F

CAPITOLO 3 - I PROTIDI

I Saperi fondamentali di Scienza degli alimenti: testo liquido, personalizzabile, con audiolettura multilingue per un’inclusione totale.